Les protéines sériques du lait de chamelle : caractérisation et étude de la sensibilité à la chymotrypsine ; comparaison avec les séroprotéines bovines, ovines et caprines

Abstract

La présente étude a pour objectif d’une part, de caractériser les séroprotéines de quatre espèces laitières : camelines, bovines, caprines et ovines et d’autres part, étudier leurs sensibilités à la chymotrypsine et tester leur activité antioxydante comparativement à leurs hydrolysats. L’analyse physico-chimique des quatre échantillons du lait a montré des taux des protéines proches (24,85±8,47 g/l en moyenne) entre les quatre espèces avec un taux élevé pour le lait de brebis (49,24±4,34 g/l). Les eléctrophoregrammes obtenus en PAGE-native et en PAGE-SDS ont révélé la présence de protéines homologues entre les quatre espèces laitières, à l’exception du lait camelin qui est dépourvue de la β-lactoglobuline. L’étude de la cinétique enzymatique a révélé des comportements différents des séroprotéines des espèces étudiées, vis-à-vis de l’action de la chymotrypsine. Après 3 heures d’incubation, l’α-lactalbumine cameline s’est avérée plus résistante comparativement à ses homologues bovine, caprine et ovine.La sérum albumine des quatre espèces laitières a montré une résistance vis-à-vis de la chymotrypsine. Cependant, la lactoferrine disparait dès le premier temps d’incubation. Après 2 heures d’incubation, la β-lactoglobuline bovine est plus résistante comparativement à ses homologues caprine et ovine. Les hydrolysats protéiques ont montré des taux d’inhibition du radical DPPH plus importants que les protéines sériques totales. Ces taux sont élevés pour les hydrolysats des séroprotéines caprines et ovines, ils sont estimés à (48,06±0,012%) et (47,28±0,01%), respectivement.