Comparaison de la sensibilité des caséines bovines, camelines, caprines et ovines à l’action de la chymotrypsine et l’évaluation de l’activité antioxydante

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Date

2018

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Publisher

Université Mouloud Mammeri

Abstract

Dans la présente étude, les caséines ont été choisies comme matière première pour plusieurs raisons, d’une part elles représentent la constituante majeure du lait, d’autre part, leur forme flexible et leur structure ouverte leur procure une plus grande susceptibilité aux différentes protéases. Dans le but de rechercher des peptides bioactifs qui peuvent remplacer les antioxydants synthétiques, nous avons mené une étude qui vise dans un premier temps à déterminer la teneur protéique des quatre échantillons bovin, camelin, caprin et ovin, celle-ci montre la richesse du lait de brebis en protéines totales et en caséines. Par la suite, nous avons procédé à l’isolement et à la caractérisation électrophorétiquedes caséines. Les profils électrophorétiques résultants ont révélé la faible mobilité des caséines camelines comparativement à leurs homologues dans le lait bovin. Dans un deuxième temps, nous avons testé la sensibilité des caséines des différentes espèces à la chymotrypsine. Les caséines du lait de vache sont les plus sensibles à cette enzyme comparé à celles du lait du dromadaire qui sont plus résistantes. Enfin, une évaluation de l’activité antioxydante des caséines ainsi que leurs hydrolysats a été effectuée par le test de DPPH. Les résultats obtenus ont montré que l’activité antioxydante été plus importante après hydrolyse pour les quatre espèces et les peptides issus des caséines du lait de brebis et de chamelle présentent les activités antioxydantes les plus élevées.

Description

49 p. : ill. ; 30 cm. (+ CD-Rom)

Keywords

Caséines, Lait, Bovin, Camelin, Caprin, Ovin, Chymotrypsine, DPPH

Citation

Spécialité : Sciences Biologiques; Option : Biochimie Appliquée